Тубулин входит в состав

Тубулин белок

Тубулин входит в состав

› Наша Википедия › Белки тубулины

Тубулины, Tubulin — это небольшое семейство глобулярных [1] белков [2] с молекулярной массой ~55 кДа. Наиболее важными представителями семейства является 5,-тубулин и 6,-тубулин, белки, из которых состоят микротрубочки [3].

Термин «tubulin» изначально использовался для обозначения одного крупного белка, формирующего микротрубочки во флагеллах (жгутиках, выполняющих функцию движения) спермиев, однако позднее удалось выяснить, что эти микротрубочки состоят из двух больших компонентов.

Благодаря последующим исследованиям микротрубочек из других источников было установлено, что они состоят из тех же самых белков (впоследствии получивших названия «5,-тубулин» и «6,-тубулин»), сходных по молекулярной массе, формирующих гетеродимеры, которые и являются основными строительными блоками микротрубочек.

Секвенирование этих белков и их кДНК [4] позволило установить, что 5,- и 6,- тубулины – родственные белки: аминокислоты в их составе на ~40% идентичны.

Одна молекула 5,-тубулина и одна молекула 6,-тубулина в цитоплазме [5] клетки объединяются в димер. Стенки микротрубочек состоят из димеров 5,– и 6,-тубулина. Данные субъединицы слегка кислые с изоэлектрической точкой [6] в диапазоне между pH 5,2 и pH 5,8.

7,-форма тубулина участвует в нуклеации [7] микротрубочек (в образовании их ядра), из которого начинается их разрастание.

Ранее считалось, что тубулин характерен только для эукариотических клеток [8], однако, в конце XX века был найден гомологичный [9] бактериальный белок FtsZ, задействованный в клеточном делении прокариотов [10], который может иметь с тубулином общее эволюционное происхождение.

5,-тубулин и 6,-тубулин

При формировании микротрубочек, димеры 5, (альфа) и 6, (бета) тубулина связываются с ГТФ [11] и собираются на (+) концах микротрубочек, все еще R03,R03,находясь в ГТФ-связанном состоянии. Через некоторое время, после включения в состав микротрубочек, связанная молекула ГТФ гидролизуется до ГДФ [12].

Хотя обе субъединицы связывают ГТФ, только 6,-субъединица имеет ГТФ активность, то есть 6,-тубулин может гидролизовать ГТФ до ГДФ, тогда как 5,-тубулин не может. Зависимость от того, какой из нуклеотидов – ГТФ или ГДФ связан с 6,-тубулиновой субъединицей димера, влияет на стабильность димера в микротрубочке.

В ДНК клетки присутствуют два разных гена, содержащих информацию о последовательностях аминокислот 5,-тубулина и 6,-тубулина.

[attention type=yellow]

Димеры, связанные с ГТФ, стремятся собираться в микротрубочки, тогда как димеры с ГДФ удаляются друг от друга.

[/attention]

Таким образом, во время роста, при наличии достаточного количества свободных димер тубулина связанных с ГТФ в растворе, микротрубочки продолжат свой рост, но если он прекратится, конечный димер гидролизует ГТФ и микротрубочки быстро распадаются. Данный эффект называется динамической нестабильностью микротрубочек и крайне важен для их функционирования.

Подгруппой 6,-тубулина является 6,-тубулин III класса, экспрессирующийся исключительно в нейронах, являющийся популярным специфическим идентификатором нейронов в нервной ткани.

Катантин – белковый комплекс, разъединяющий 6,-тубулин, являющийся необходимым компонентом быстрого транспорта микротрубочек в нейронах и у высших растений.

7,-тубулин

7, (гамма) тубулин – еще один представитель семейства тубулинов, имеющий важное значение в процессе нуклеации микротрубочек и их полярной ориентации, при этом не являющийся компонентом микротрубочек. 7,-тубулин находится, прежде всего, в центросоме и полярных тельцах веретена [13], которые являются областями распространенной нуклеации микротрубочек.

В этих органеллах несколько 7,-тубулинов и других белковых молекул находятся в одном комплексе. Подобные комплексы известны как кольцевые комплексы 7,-тубулина (7,-TuRC), химически имитирующие (+) конец микротрубочки и поэтому позволяют связываться новым димерам тубулина.

7,-тубулин, кроме того, изолирован в димерах в составе малого комплекса 7,-тубулина (7,-TuSC), промежуточного звена между димером и 7,-TuRC.

Хотя 7,-тубулин обеспечивает наилучшее изучение механизмов нуклеации микротрубочек, современные исследования показали, что определенные клетки могут адаптироваться к отсутствию 7,-тубулина.

8,– и 9,-тубулин

Дельта (8,) и эпсилон (9,) формы тубулина локализованы в центриолях и участвуют в формирование веретена деления, хотя их роль изучена гораздо меньше, чем роль 5, и 6, форм тубулина.

Тубулин является мишенью для некоторых противораковых лекарств, таких как паклитаксел, доцетаксел, таксол. Препарат в таблетках против подагры – колхицин – связывается с тубулином и препятствует образованию микротрубочек, сковывая подвижность нейтрофильных гранулоцитов, уменьшая тем самым воспаление.

Противогрибковый препарат Гризеофульвин [14] также препятствует формированию микротрубочек и иногда используется для лечения некоторых типов рака.

Примечания

Примечания и пояснения к статье «Белки тубулины».

При написании статьи о группе глобулярных белков тубулинах, в качестве источников, использовались материалы медицинских и информационных интернет-порталов, сайтов новостей Nature.com, LBL.gov, CytoSkeleton.com, ScienceDaily.com, Chem.MSU.ru, Википедия, а также следующие печатные издания:

  • Филиппович Ю. Б. «Биохимия белка и нуклеиновых кислот. Учебное пособие». Издательство «Просвещение», 1978 год, Москва,
  • Шамин А. Н. «История химии белка». Издательство «КомКнига», 2006 год, Москва,
  • Попов Б. В. «Введение в клеточную биологию стволовых клеток». Издательство «СпецЛит», 2010 год, Санкт-Петербург,
  • Финкельштейн А. В. «Физика белковых молекул». Издательство «Институт компьютерных исследований», 2014 год, Ижевск,
  • Толмачева Е. (редактор) «Vidal 2015. Справочник Видаль. Лекарственные препараты в России». Издательство «Видаль Рус», 2015 год, Москва.

(1 votes, average: 5,00 5)

Источник: http://MoiTabletki.ru/tubulin.html

Тубулина Альфа и Бета, Функции / биология

Тубулин входит в состав

тубулина представляет собой глобулярный димерный белок, образованный двумя полипептидами: тубулин альфа и бета. Они организованы в форме трубки для образования микротрубочек, которые вместе с актиновыми микрофиламентами и промежуточными филаментами составляют цитоскелет.

Микротрубочки обнаруживаются в различных важных биологических структурах, таких как жгутик спермы, расширения ресничных организмов, реснички трахеи и маточных труб, среди других..

Кроме того, структуры, которые образуют тубулину, функционируют в качестве транспортных путей – аналогов к следам череды материалов и органелл внутри клетки. Смещение веществ и структур возможно благодаря моторным белкам, связанным с микротрубочками, которые называются кинезин и динеин..

индекс

  • 1 Общая характеристика
  • 2 Тубулин альфа и бета
  • 3 функции
    • 3.1 Цитоскелет
    • 3.2 Митоз
    • 3.3 Центросома
  • 4 Эволюционная перспектива
  • 5 ссылок

Общие характеристики

Субъединицы тубулина являются гетеродимерами в 55 000 дальтон и являются строительными блоками микротрубочек. Тубулин обнаружен во всех эукариотических организмах и был высоко консервативным в ходе эволюции.

Димер состоит из двух полипептидов, называемых тубулин альфа и бета. Они полимеризуются с образованием микротрубочек, которые состоят из тринадцати протофиламентов, расположенных параллельно в форме полой трубки..

Одной из наиболее важных характеристик микротрубочек является полярность структуры. Другими словами, два конца микротрубочки не одинаковы: один конец называется быстрорастущим концом или «больше», а другой конец медленно растет или «меньше»..

[attention type=red]

Полярность важна, так как она определяет направление движения вдоль микротрубочки. Димер тубулина способен полимеризоваться и деполяризоваться в циклах быстрой сборки. Это явление также происходит в актиновых нитях.

[/attention]

Существует третий тип субъединицы: это гамма-тубулин. Он не является частью микротрубочек и расположен в центросомах; однако он участвует в зарождении и образовании микротрубочек.

Тубулин альфа и бета

Альфа- и бета-субъединицы тесно связаны с образованием сложного гетеродимера. На самом деле взаимодействие комплекса настолько интенсивно, что при нормальных условиях он не диссоциирует.

Эти белки состоят из 550 аминокислот, в основном кислот. Хотя альфа- и бета-тубулины очень похожи, они кодируются разными генами.

В альфа тубулина можно найти аминокислотные остатки с ацетильной группой, придающие различные свойства жгутикам клетки.

Каждая субъединица тубулина связана с двумя молекулами: в альфа-тубулине GTP связывается необратимо и гидролиз соединения не происходит, в то время как второй сайт связывания в бета-тубулине обратимо связывает GTP и гидролизует его.

Гидролиз GTP приводит к явлению, называемому «динамическая нестабильность», когда микротрубочки подвергаются циклам роста и распада, в зависимости от скорости тубулиновой зависимости и скорости гидролиза GTP..

Это явление приводит к высокой скорости оборота микротрубочек, когда период полураспада структуры составляет всего несколько минут..

цитоскелет

Альфа- и бета-субъединицы тубулина полимеризуются с образованием микротрубочек, которые являются частью цитоскелета..

Помимо микротрубочек, цитоскелет состоит из двух дополнительных структурных элементов: актиновых микрофиламентов диаметром около 7 нм и промежуточных филаментов диаметром от 10 до 15 нм..

Цитоскелет является каркасом клетки, поддерживает ее и поддерживает клеточную форму. Тем не менее, мембрана и субклеточные компартменты не являются статичными и находятся в постоянном движении, чтобы иметь возможность осуществлять явления эндоцитоза, фагоцитоза и секреции материалов..

[attention type=green]

Структура цитоскелета позволяет клетке приспосабливаться к выполнению всех упомянутых функций..

[/attention]

Это идеальная среда для клеточных органелл, плазматической мембраны и других клеточных компонентов для выполнения своих обычных функций, помимо участия в делении клеток..

Они также участвуют в явлениях клеточных движений, таких как передвижение амеб, и в специализированных структурах для перемещения, таких как реснички и жгутики. Наконец, он отвечает за движение мышц.

митоз

Благодаря динамической нестабильности микротрубочки могут быть полностью реорганизованы во время процессов клеточного деления. Расположение микротрубочек во время интерфейса может быть разобрано, и субъединицы тубулина свободны.

Тубулин может снова собираться и образовывать митотический веретен, который участвует в разделении хромосом..

Существуют определенные лекарства, такие как колхицин, таксол и винбластин, которые прерывают процессы деления клеток. Действует непосредственно на молекулы тубулина, влияя на феномен сборки и диссоциации микротрубочек.

центросома

В клетках животных микротрубочки простираются до центросомы, структуры около ядра, образованной парой центриолей (каждая ориентирована перпендикулярно) и окруженных аморфным веществом, называемым перицентриолярным матриксом..

Центриоли представляют собой цилиндрические тела, образованные девятью тройками микротрубочек, в организации, сходной с клеточными ресничками и жгутиками.

В процессе клеточного деления микротрубочки простираются от центросом, образуя митотический веретен, отвечающий за правильное распределение хромосом в новые дочерние клетки..

Кажется, что центриоли не являются необходимыми для сборки микротрубочек внутри клеток, так как они не присутствуют в клетках растений или в некоторых эукариотических клетках, как в яйцеклетках некоторых грызунов.

В перицентриолярном матриксе инициирование происходит для сборки микротрубочек, где зародышеобразование происходит с помощью гамма-тубулина..

Эволюционная перспектива

Три типа тубулина (альфа, бета и гамма) кодируются разными генами и гомологичны гену, обнаруженному у прокариот, который кодирует белок 40000 дальтон, называемый FtsZ. Бактериальный белок функционально и структурно похож на тубулин.

Вероятно, что белок имел наследственную функцию в бактериях и был модифицирован в ходе эволюционных процессов, заключаясь в белке с функциями, которые он играет у эукариот..

ссылки

  1. Кардинали, Д. П. (2007). Прикладная неврология: ее основы. Ed. Panamericana Medical.
  2. Купер Г.М. (2000). Клетка: молекулярный подход. 2-е издание. Сандерленд (Массачусетс): Sinauer Associates.
  3. Кертис Х. & Шнек А. (2006). Приглашение к биологии. Ed. Panamericana Medical.
  4. Frixione, E. & Meza, I. (2017). Живые машины: как двигаются клетки?. Фонд Экономической Культуры.
  5. Lodish H., Berk A, Zipursky SL, et al. (2000). Молекулярно-клеточная биология. 4-е издание. Нью-Йорк: У. Х. Фриман.

Источник: https://ru.thpanorama.com/articles/biologa/tubulina-alfa-y-beta-funciones.html

В чем разница между альфа и бета тубулином

Тубулин входит в состав

главное отличие между альфа и бета тубулином является то, что альфа-тубулин почти полностью детерозинирован, но только ~ 10% бета-тубулина фосфорилировано, Кроме того, детерозинирование относится к ф

главное отличие между альфа и бета тубулином является то, что альфа-тубулин почти полностью детерозинирован, но только ~ 10% бета-тубулина фосфорилировано, Кроме того, детерозинирование относится к форме посттрансляционной модификации, которая происходит на альфа-тубулине, в то время как фосфорилирование бета-тубулина происходит на Ser441 в С-концевом домене. Кроме того, GTP всегда связывается с альфа-тубулином, в то время как GTP бета-тубулина имеет тенденцию обмениваться с микрофиламентами.

Альфа и бета-тубулин являются двумя основными компонентами микротрубочек, которые являются высоко гетерогенными молекулами, ответственными за создание структур цитоскелета при участии в ряде клеточных процессов, включая митоз, подвижность ресничек и жгутиков, внутриклеточный транспорт и определение морфологии и полярности клеток.

Ключевые области покрыты

1. Что такое Альфа Тубулин
– определение, структура, роль
2. Что такое бета тубулин
– определение, структура, роль
3. Каковы сходства между альфа и бета тубулина
– Краткое описание общих черт
4. В чем разница между альфа и бета тубулином
– Сравнение основных различий

Основные условия

Альфа Тубулин, Бета Тубулин, Цитоскелет, GTP, Лизин, Микрофиламент, Микротрубочка, Посттрансляционные модификации

Что такое Альфа Тубулин

Альфа-тубулин является одним из двух белковых компонентов микротрубочки, который играет критическую роль в формировании цитоскелета. Также микротрубочки участвуют в нескольких клеточных событиях, включая деление клеток.

Обычно как альфа-тубулин, так и бета-тубулин, который является вторым белковым компонентом микротрубочки, представляют собой глобулярные белки, состоящие из трех функциональных доменов. Это N-терминальный домен, промежуточный домен и C-терминальный домен.

Здесь N-концевой домен состоит из пяти альфа-спиралей и шести параллельных бета-нитей, образующих складку Россмана. Молекула GTP находится у основания N-концевого домена.

Рисунок 1: Структура микротрубочек

[attention type=yellow]

С другой стороны, промежуточный домен состоит из трех альфа-спиралей, бета-листов и еще двух спиралей. Он образует домен, связывающий таксол.

[/attention]

Обычно таксол является лигандом, ответственным за стабилизацию листов от деполимеризации и старения при низких температурах.

Тем не менее, C-терминал полностью состоит из альфа-спиралей и отвечает за формирование “гребня” протофиламента, перекрывающего другие два других домена. Это позволяет связывать другие ассоциированные белки и моторные белки с микротрубочками.

Рисунок 2: Структура альфа и бета тубулина

Кроме того, основное значение альфа-тубулина в микротрубочках заключается в том, что он обеспечивает сайт для связывания молекулы GTP. Этот GTP гидролизуется до ВВП после добавления димера тубулина к положительному концу. Кроме того, гидролиз GTP происходит в E-сайте альфа-тубулина. Этот гидролиз облегчается остатком аспартата, который происходит вго аминокислотное положение.

Что такое бета тубулин

Как упоминалось ранее, бета-тубулин является вторым белковым компонентом микротрубочек. Он содержит остаток лизина в его 254го аминокислотное положение. Лизин отвечает за усиление взаимодействия мономер-мономер путем взаимодействия с фосфатной группой GTP в N-сайте.

Следовательно, бета-тубулин помогает стабилизировать структуру микротрубочек. Кроме того, помимо N-концевого домена молекула GTP может связываться с E (обменным) сайтом молекулы тубулина. Однако GTP в бета-тубулине является способным к обмену для полимеризации микрофиламентов.

Сходства альфы и бета тубулина

  • Альфа и бета тубулин являются двумя основными структурными компонентами микротрубочек.
  • Это глобулярные белки.
  • Также обе их молекулярные массы составляют около 50 кДа.
  • Более того, структура как альфа, так и бета тубулина схожа, поскольку обе молекулы имеют 40% гомологию последовательности.
  • Кроме того, их структура содержит альфа-спирали, бета-листы и случайные катушки.
  • Их мономерная структура образована двумя взаимодействующими β-листами, окруженными α-спиралями.
  • Кроме того, они в основном встречаются у эукариот, в то время как у прокариот есть некоторые родственные белки с тубулином.
  • Кроме того, оба типа белков подвергаются посттрансляционным модификациям.
  • И, ГТФ обеспечивает энергию, необходимую для полимеризации тубулинов для формирования микротрубочек.

Определение

Альфа-тубулин относится к одному из двух белковых компонентов микротрубочек, прикрепленных к GTP, тогда как бета-тубулин является вторым белковым компонентом микротрубочек. Таким образом, это принципиальная разница между альфа и бета тубулина.

Состав

Альфа-тубулин состоит из 13% альфа-спиралей, 39% бета-листов и 48% случайных катушек, в то время как бета-тубулин состоит из 13% альфа-спиралей, 42% бета-листов и 45% случайных катушек. Таким образом, структура является важным отличием между альфа и бета тубулина.

254го Аминокислота

Кроме того, еще одно различие между альфа-и бета-тубулинами состоит в том, что альфа-тубулин содержит аспартат в качествего аминокислота в то время как бета-тубулин содержит лизин в качестве 254го аминокислота.

Функция 254го Аминокислота

Кроме того, функция 254-й аминокислоты также влияет на альфа и бета тубулин. 254го аминокислота альфа-тубулина служит идеальным остатком для гидролиза нуклеотида в E-сайте, в то время какго аминокислота бета-тубулина усиливает взаимодействие мономер-мономер, взаимодействуя с фосфатной группой GTP в N-сайте.

GTP Binding

Кроме того, GTP всегда присоединяется к альфа-субъединице, в то время как в β-субъединице GTP является способной к обмену для полимеризации микрофиламентов. Следовательно, это еще одно различие между альфа и бета тубулина.

Посттрансляционные модификации

Прежде всего, основное различие между альфа-и бета-тубулинами заключается в том, что альфа-тубулин практически полностью детерозинирован, тогда как ~ 10% бета-тубулина фосфорилировано.

Природа посттрансляционных изменений

Исходя из вышеуказанного различия, детирозинирование отвечает за удаление С-концевого тирозина, чтобы обнажить глутамат на вновь образованном С-конце альфа-тубулина, в то время как фосфорилирование бета-тубулина происходит на Ser441 в С-концевом домене. Таким образом, это также разница между альфа и бета тубулина.

Заключение

Альфа-тубулин является одним из двух белковых компонентов микротрубочки. Это глобулярный белок, почти полностью детерозинированный как посттрансляционная модификация. Кроме того, GTP, связанный с альфа-тубулином, отвечает за обеспечение энергии для полимеризации тубулина.

С другой стороны, бета-тубулин является вторым белковым компонентом микротрубочки. Также именно глобулярный белок иногда подвергается фосфорилированию. Основная функция бета-тубулина заключается в усилении мономер-мономерных взаимодействий.

Следовательно, основное различие между альфа и бета тубулином заключается в структуре и функции.

Рекомендации:

1. Ли, Юнг Джун. «Αβ Тубулин (PDB ID: 1jff) от Bos Taurus». AB_tubulin,

Источник: https://ru.strephonsays.com/what-is-the-difference-between-alpha-and-beta-tubulin

Тубулин • ru.knowledgr.com

Тубулин входит в состав
Тубулин(+) является одним из нескольких членов малочисленной семьи шаровидных белков. Суперсемья тубулина включает пять отличных семей, альфу – бета – гамма – дельта – и тубулины эпсилона и шестая семья (тубулин дзэты), который присутствует только в kinetoplastid protozoa.

Наиболее распространенные члены семьи тубулина – α-tubulin и β-tubulin, белки, которые составляют микроканальцы. У каждого есть молекулярная масса приблизительно 50 000 Daltons. Микроканальцы собраны от регуляторов освещенности α-и β-tubulin. Эти подъединицы немного кислые с изоэлектрической точкой между 5,2 и 5.8.

Тубулин, как долго думали, был определенным для эукариотов.

Недавно, однако, прокариотический белок клеточного деления FtsZ, как показывали, был связан с тубулином.

Чтобы сформировать микроканальцы, регуляторы освещенности α-и β-tubulin связывают с GTP и собираются на (+) концы микроканальцев в то время как в GTP-направляющемся государстве.

β-tubulin подъединица выставлена на плюс конец микроканальца, в то время как α-tubulin подъединица выставлена на минус конец.

После того, как регулятор освещенности включен в микроканалец, молекула GTP, связанного с β-tubulin подъединицей в конечном счете, гидролизируется в ВВП через контакты inter-dimer вдоль микроканальца protofilament.

Связан ли β-tubulin член регулятора освещенности тубулина с GTP, или ВВП влияет на стабильность регулятора освещенности в микроканальце. Dimers, связанные с GTP, склонны собираться в микроканальцы, в то время как регуляторы освещенности, связанные с ВВП, имеют тенденцию разваливаться; таким образом этот цикл GTP важен для динамической нестабильности микроканальца.

Области тубулина

Семья Tubulin/FtsZ, область GTPase – эволюционная сохраненная область белка.

Эта область белка GTPase найдена во всех цепях тубулина, а также бактериальной семье FtsZ белков. Эти белки вовлечены в формирование полимера.

Тубулин – главный компонент микроканальцев, в то время как FtsZ – формирующий полимер белок бактериального клеточного деления, которое является частью кольца посреди делящейся клетки, которая требуется для сжатия клеточной мембраны и конверта клетки привести к двум дочерним клеткам. FtsZ может полимеризироваться в трубы, листы и кольца в пробирке, и вездесущ у бактерий и archaea.

α-Tubulin

Человеческие подтипы α-tubulin включают:

TUBA1A TUBA1B TUBA1C TUBA3C TUBA3D TUBA3E TUBA4A TUBA8

β-Tubulin

Все наркотики, которые, как известно, связывают с человеческим тубулином, связывают с β-tubulin. Они включают паклитаксел, colchicine, и алкалоиды барвинка, каждый из которых имеют отличный связывающий участок на β-tubulin.

Класс III β-tubulin является элементом микроканальца, выраженным исключительно в нейронах, и является популярным идентификатором, определенным для нейронов в нервной ткани. Это связывает colchicine намного более медленно, чем другие изотипы β-tubulin.

β1-tubulin, иногда называемый классом VI β-tubulin, является самым расходящимся на уровне последовательности аминокислот. Это выражено исключительно в megakaryocytes и пластинках в людях и, кажется, играет важную роль в формировании пластинок.

Katanin – комплекс белка, который разъединяет микроканальцы в β-tubulin подъединицах и необходим для быстрого транспорта микроканальца в нейронах и на более высоких заводах.

Человеческие подтипы β-tubulins включают:

TUBB1 TUBB2A TUBB2B TUBB2C TUBB3 TUBB4 TUBB4Q TUBB6

γ-Tubulin

γ-Tubulin, другой член семьи тубулина, важен в образовании ядра и полярной ориентации микроканальцев. Это найдено прежде всего в центросомах и шпиндельных телах полюса, так как это области самого богатого образования ядра микроканальца.

В этих органоидах несколько γ-tubulin и другие молекулы белка найдены в комплексах, известных как γ-tubulin кольцевые комплексы (γ-TuRCs), которые химически подражают (+) конец микроканальца и таким образом позволяют микроканальцам связывать.

γ-tubulin также был изолирован как регулятор освещенности и как часть γ-tubulin маленького комплекса (γTuSC), промежуточное звено в размере между регулятором освещенности и γTuRC.

[attention type=red]

γ-tubulin – лучший понятый механизм образования ядра микроканальца, но определенные исследования указали, что определенные клетки могут быть в состоянии приспособиться к его отсутствию, как обозначено мутацией и исследованиями RNAi, которые запретили его правильное выражение.

[/attention]

Человеческие подтипы γ-tubulin включают:

TUBG1 TUBG2

Члены γ-tubulin звонят комплекс:

TUBGCP2 TUBGCP3 TUBGCP4 TUBGCP5 TUBGCP6

δ И ε тубулин

Дельта (δ) и эпсилон (ε) тубулин, как находили, локализовала в centrioles и может играть роль в формировании митотического шпинделя во время mitosis, хотя ни один не также изучен как формы β-и α-.

Человеческий δ-и подтипы ε-tubulin включают:

TUBD1 TUBE1

Фармакология

Тубулины – цели лекарств от рака как Taxol, Tesetaxel и «Наркотики» алкалоида барвинка, такие как vinblastine и винкристин.

Агент антиподагры colchicine связывает с тубулином и подавляет формирование микроканальца, арестовывая подвижность нейтрофила и уменьшая воспламенение.

Противогрибковый препарат Griseofulvin предназначается для формирования микроканальца и имеет применения в лечении рака.

Внешние ссылки

  • протокол для очистки тубулина от бычьего мозга

Источник: http://ru.knowledgr.com/00361337/%D0%A2%D1%83%D0%B1%D1%83%D0%BB%D0%B8%D0%BD

Сам себе врач
Добавить комментарий

;-) :| :x :twisted: :smile: :shock: :sad: :roll: :razz: :oops: :o :mrgreen: :lol: :idea: :grin: :evil: :cry: :cool: :arrow: :???: :?: :!: